WikiSysop: file->datoteka

2022-04-28T13:02:10Z

file->datoteka

←Starija inačica		Inačica od 13:02, 28. travnja 2022.
Redak 36:		Redak 36:
	\|-		\|-
	\| Funkcionalna grupa na -C<sub>3</sub>		\| Funkcionalna grupa na -C<sub>3</sub>
	\| rowspan=3\|[[~~File~~:Porphyrin Numbering.png\|100px]]		\| rowspan=3\|[[Datoteka:Porphyrin Numbering.png\|100px]]
	\| -CH(OH)CH<sub>2</sub>Far*		\| -CH(OH)CH<sub>2</sub>Far*
	\| -CH=CH<sub>2</sub>		\| -CH=CH<sub>2</sub>

WikiSysop: brisanje nepotrebnog teksta

2022-03-07T03:11:23Z

brisanje nepotrebnog teksta

←Starija inačica		Inačica od 03:11, 7. ožujka 2022.
Redak 1:		Redak 1:
	~~<!--'''Hem'''-->~~[[Datoteka:Heme.png\|mini\|desno\|200px\|Model hema B]]		[[Datoteka:Heme.png\|mini\|desno\|200px\|Model hema B]]
	'''Hem''' je [[prostetička grupa]] koja se sastoji od atoma [[željezo\|željeza]] smještenog u centru velikog [[heterociklični spoj\|heterocikličnog]] organskog prstena [[porfirin]]a. Iako postoje porfirini bez željeza, najveći dio [[metaloprotein]]a koji sadrže porfirine ima hem kao prostetičku grupu. Oni su poznati kao [[hemoprotein]]i.		'''Hem''' je [[prostetička grupa]] koja se sastoji od atoma [[željezo\|željeza]] smještenog u centru velikog [[heterociklični spoj\|heterocikličnog]] organskog prstena [[porfirin]]a. Iako postoje porfirini bez željeza, najveći dio [[metaloprotein]]a koji sadrže porfirine ima hem kao prostetičku grupu. Oni su poznati kao [[hemoprotein]]i.

WikiSysop: Bot: Automatski unos stranica

2021-09-30T06:30:30Z

Bot: Automatski unos stranica

Nova stranica

[[Datoteka:Heme.png|mini|desno|200px|Model hema B]]
'''Hem''' je [[prostetička grupa]] koja se sastoji od atoma [[željezo|željeza]] smještenog u centru velikog [[heterociklični spoj|heterocikličnog]] organskog prstena [[porfirin]]a. Iako postoje porfirini bez željeza, najveći dio [[metaloprotein]]a koji sadrže porfirine ima hem kao prostetičku grupu. Oni su poznati kao [[hemoprotein]]i.

==Funkcija==
[[Datoteka:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|mini|desno|[[Histidin]]om vezana hem grupa [[suckinat dehidrogenaza|sukcinat dehidrogenaze]], prijenosnika elektrona u [[mitohondrij|mitohondrijskom]] [[Oksidativna fosforilacija|lancu prijenosa elektrona]]. Poluprozirna kugla u središtu prikazuje lokaciju [[ion]]a [[željezo|željeza]].]]
[[Hemoprotein]]i imaju raznovrsne biološke funkcije među kojima je prijenos plinova u krvi, kemijska [[katalizator|kataliza]], detekcija plinova i prijenos elektrona. Željezo hema služi kao izvor ili primatelj elektrona tijekom prijenosa elektrona u [[Redoks|redoks reakcijama]]. U [[peroksidaza|peroksidaznim]] reakcijama, molekula [[porfirin]]a također služi kao izvor elektrona. Pri prijenosu ili detekciji dvoatomskih plinova kao primjerice kisika, plin se veže za molekulu željeza unutar hema. Tijekom detekcije dvoatomskih plinova, vezivanje plinovitog [[ligand]]a za željezo u hemu uzrokuje konformacijske promjene bjelančevine koja ga sadrži.

Pretpostavlja se da je prvobitna evolucijska uloga [[hemoprotein]]a bila prijenos elektrona u primitivnim, na sumporu baziranim [[fotosinteza|fotosintetičkim]] putovima u drevnim [[cijanobakterija]]ma prije pojave molekularnog kisika.<ref>{{cite journal | author=Hardison, R.| title=The Evolution of Hemoglobin: Studies of a very ancient protein suggest that changes in gene regulation are an important part of the evolutionary story| journal=American Scientist| year=1999. | volume=87 | issue=2 | pages= 126.}}</ref>

Hemoproteini ostvaruju svoju izvanrednu funkcionalnu raznovrsnost putem promjene okruženja hemovog makrociklusa unutar matriksa same bjelančevine. Na primjer, sposobnost [[hemoglobin]]a učinkovito isporučiti kisik tkivima je posljedica specifičnih aminokiselinskih ostataka smještenih u blizini hema. Hemoglobin veže kisik u [[pluća|plućnom]] krvotoku, gdje je [[pH]] visok i pCO2 nizak, a otpušta ga u tkivima, gdje je situacija obrnuta. Taj fenomen je poznat kao [[Bohrov efekt]]. Molekularni mehanizam na kome se ovaj efekt temelji je sterična organizacija [[globin]]skog lanca; [[histidin]]ski ostaci, smješteni u blizini hema, postaju električno pozitivno nabijeni u kiselim uvjetima (niskim [[pH]]) (kao posljedica otopljenog CO2 u krvi), što dovodi do otpuštanja kisika s hem grupe.

==Vrste molekula hema==
[[Datoteka:Heme b.svg|mini|desno|200px|Struktura hema B]]
Postoji nekoliko biološki važnih vrsta hema:

{| class="wikitable"
| colspan=2|
! hem a
! hem b
! hem c
! hem o
|-
| colspan=2|[[PubChem]] - broj
| [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?sid=7888115 7888115]
| [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=444098 444098]
| [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=444125 444125]
| [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=6323367 6323367]
|-
| colspan=2|Kemijska formula
| -{C49H56O6N4Fe}-
| -{C34H32O4N4Fe}-
| -{C34H36O4N4S2Fe}-
| -{C49H58O5N4Fe}-
|-
| Funkcionalna grupa na -C3
| rowspan=3|[[File:Porphyrin Numbering.png|100px]]
| -CH(OH)CH2Far*
| -CH=CH2
| -CH-(cistein-''S''-il)CH3
| -CH(OH)CH2Far*
|-
| Funkcionalna grupa na -C8
| -CH=CH2
| -CH=CH2
| -CH(cistein-''S''-il]])CH3
| -CH=CH2
|-
| Funkcionalna grupa na -C18
| -CH=O
| -CH3
| -CH3
| -CH3
|}
Far* = farnezen

Najrasprostanjeniji tip je '''hem B''' dok su drugi važni tipovi '''hem A''' <ref>{{cite journal | author=Hegg, Eric L., ''et al.'' | title=Heme A Synthase Does Not Incorporate Molecular Oxygen into the Formyl Group of Heme A| journal=Biochemistry| year=2004. | volume=43 | issue=27 | pages= 8616.–8624. | doi=10.1021/bi049056m | pmid=15236569}}</ref> i '''hem C'''. Izolirane molekule hema se obično obilježavaju velikim slovima, dok se molekule hema vezane za bjelančevine označavaju malim slovima. [[Citokrom]] [[citokrom a|a]] je hem A u kombinaciji s posebnom membranskom bjelančevinom koji formira dio [[citohrom c oksidaza|citohrom c oksidaze]].

==Sinteza==
Enzimski proces kojim se formira hem zove se sinteza [[porfirin]]a, jer su svi međuspojevi [[pirol|tetrapirol]]i koji su kemijski klasificirani kao porfirini. Ovaj je proces vrlo očuvan kod mnogih vrsta živih bića. Kod ljudi, taj se metabolički put gotovo isključivo koristi za sintezu hema. Kod drugih vrsta, ovim se procesom proizvode slični spojevi, kao što je [[kobalamin]] ([[vitamin B12|vitamin B12]]).

Proces započinje sintezom [[D-Aminolevulinska kiselina|D-aminolevulinske kiseline]] (dALA ili δALA) iz [[aminokiselina|aminokiseline]] [[glicin]]a i [[sukcinil-CoA|sukcinil CoA]] iz [[Krebsov ciklus|Krebsovog ciklusa]]. Enzim koji katalizira ovu reakciju, [[ALA sintetaza]], je ograničavajući faktor u sintezi hema. On je precizno reguliran količinom unutarstaničnog [[željezo|željeza]] i koncentracijom hema. Nizak nivo željeza dovodi do smanjenja sinteze porfirina, što sprječava akumulaciju toksičnih međuspojeva. Ovaj mehanizam ima terapeutski značaj: infuzija hem arginata ili [[hematin]]a može spriječiti napad [[porfirija|porfirije]] kod pacijenata sa urođenom metaboličkom greškom tog procesa, putem redukcije transkripcije ALA sintaze.

Sinteza hema se uglavnom zbiva u [[jetra|jetri]] i [[koštana srž|koštanoj srži]].
[[Datoteka:Heme synthesis (hrv.).png|mini|center|750px|Metabolički put sinteze hema. Plavom bojom su označeni enzimi koji sudjeluju u procesu.]]

==Degradacija==
Degradacija počinje unutar [[makrofag]]a [[slezena|slezene]], koji uklanjaju stare i oštećene [[eritrocit]]e iz [[Krvožilni sustav|krvotoka]]. U prvom koraku, hem se konvertira u [[biliverdin]], enzimom [[hem oksigenaza]] (HOXG). [[Nikotinamid adenin dinukleotid fosfat|NADPH]] ima ulogu redukcijskog faktora. Molekularni kisik je [[Supstrat (biokemija)|supstrat]] iz koga se formira [[Ugljikov(II) oksid|CO]], a željezo se oslobađa iz molekule kao ferični ion (Fe3+).

:<math>\rm hem + NADPH + H^+ + O_2 \rightarrow biliverdin + NADP^+ + Fe^{3+} + CO \! </math>

Biliverdin se zatim konvertira u bilirubin posredstvom [[biliverdin reduktaza|biliverdin reduktaze]] (BVR).

:<math>\rm biliverdin + NADPH + H^+ \rightarrow bilirubin + NADP^+ \! </math>

Bilirubin se transportira u jetru vezan za krvnu bjelančevinu [[albumin]], gdje se veže s [[glukuronska kiselina|glukuronskom kiselinom]], što povećava njegovu [[topljivost]] u vodi.

:<math>\rm bilirubin + 2\ (UDP-glukuronat) \rightarrow (bilirubin-diglukuronat) + 2\ UMP + 2\ Pi \! </math>

Ta je reakcija katalizirana enzimom UDP-glukuronid transferaza (UDPGUTF). Ovaj se oblik bilirubina izlučuje iz jetre u [[žuč]]. [[Crijevne bakterije]] odvajaju glukuronsku kiselinu i konvertiraju bilirubin u [[urobilinogen]]. Dio je urobilinogena absorbiran od crijevnih stanica, stoga se [[krvotok]]om prenosi do bubrega i izlučuje putem [[urin]]a. Ostatak ide u probavni trakt i konvertira se u [[sterkobilinogen]]. Sterkobilinogen se oksidira u [[sterkobilin]], koji se izlučuje, i koji daje karakterističnu boju [[izmet]]u.

Degradacija hema je evolucijski vrlo očuvan odgovor na [[oksidacijski stres]]. U slučaju izloženosti [[Slobodni radikali|slobodnim radikalima]], stanica vrlo brzo povećava proizvodnju izoenzima oksigenaze-1 (HMOX1) koji katabolizira hem. Razlog za eksponencijalno povećanje sposobnosti stanice da razgradi hem, kao odgovor na oksidacijski stres nije jasan. Smatra se da je to zaštitni mehanizam stanice kojim se izbjegavaju štetni učinci slobodnog hema.

== Vidi još ==
* [[hemoglobin]]
* [[bilirubin]]
* [[biliverdin]]
== Izvori ==
{{izvori|2}}

[[Kategorija:Tetrapiroli]]
[[Kategorija:Metabolizam hema| ]]

Hem - Povijest promjena

WikiSysop: file->datoteka

WikiSysop: brisanje nepotrebnog teksta

WikiSysop: Bot: Automatski unos stranica